A molécula de FAD da enzima, é o aceitador de electrões da reacção. De maneira general a função bioquímica do FAD é oxidar os alcanos a alcenos, enquanto que o NAD⁺ oxida os alcóis a aldeídos ou cetonas. Isto é devido a que a oxidação de um alcano (como o succinato) a um alceno (como o fumarato) é suficiente exergónica como para reduzir o FAD a FADH₂, mas não para reduzir o NAD⁺ a NADH. É pouco usual achar uma união covalente entre o FAD e uma proteína; na maioria dos casos, o FAD encontra-se unido à sua enzima associada de forma não covalente (união débil e transitória). Pelo que neste caso o FAD actua como grupo prostético e não como uma coenzima móvel, como o faz normalmente.

O FADH₂ da succinato desidrogenasa, ao não poder desprender-se da enzima, deve oxidar-se novamente in situ. O FADH₂ cede seus dois hidrogénios à ubiquinona (coenzima Q) que se reduz a ubiquinol (QH₂) e abandona a enzima, difundindo na bicamada lipídica até alcançar o seguinte complexo enzimático da cadeia respiratória.