кальмодулин

Калмодулин - небольшой, кислый, высококонсервативный кальций-связывающий белок, член суперсемейства EF-hand; обнаруживается в цитоплазме всех эукариотических клеток в отличие от других кальций-связывающих белков. Он был впервые выделен из мозга быка и секвенирован в 1980 г. Молекула белка состоит из двух глобулярных долей (доменов), разделённых центральным спиральным шарниром. Каждая глобулярная доля имеет по два Ca²⁺-связывающих сайта, содержащих мотив спираль-петля-спираль (EF-hand). Белок состоит из 148 аминокислотных остатков и имеет молекулярный вес около 16700 Да. Сам калмодулин не проявляет ферментативной активности, но является интегральной субъединицей целого ряда ферментов (протеинкиназы, протеинфосфатазы, фосфодиэстеразы, ферменты мышечной подвижности). Он связывает и активирует более 40 мишеней. Такое разнообразие функций и, одновременно, специфичность действия калмодулина, пока не находят объяснения. Концентрация калмодулина в клетке варьирует в пределах 5-10 мкМ и составляет около половины концентрации всех СаМ-связывающих белков.