Les
feuillets ß ou
feuillets ß plissés est la deuxième forme de
structure secondaire régulière observée dans les
protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les
hélices a. Les feuillets ß sont constitués de brins bêta (brins ß) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brin ß est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix
acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets ß est observée dans l'agrégation de protéines, dans de nombreuses maladies humaines, notamment les
amyloses telles que la
maladie d'Alzheimer.