Un barril beta es una estructura de proteínas formada por una serie de láminas beta  que se tuercen y enrollan para formar una estructura cerrada en donde la primera cadena de láminas beta se une a la última a través de enlaces por puente de hidrógeno. Estas láminas beta generalmente forman arreglos antiparalelos. Las estructuras de barril se encuentran comúnmente en porinas y otras proteínas que se atraviesan membranas celulares y proteínas que se unen a ligandos hidrofóbicos en el centro del barril, como en las lipocalinas. Las estructuras de barril tipo porinas son hasta el 2-3 e los genes de una bacteria Gram negativas. En muchos casos, la alternancia de cadenas contienen residuos aminoacídicos polares e hidrofóbicos, de modo que los residuos hidrofóbicos están orientados hacia el interior del barril para formar un núcleo hidrofóbico y los residuos polares están orientados hacia el exterior del barril sobre la superficie expuesta a solvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta pueden revertir este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior, donde están en contacto con lípidos, y los residuos hidrófilos orientados hacia el interior del poro. Todos los barriles-beta se pueden clasificar en función de dos parámetros: el número de cadenas en la lámina beta, n, y el "número de cizalla", S, una medida de la forma escalonada de los capítulos de la lámina beta. Estos dos parámetros (n y S) se relacionan con el ángulo de inclinación de las cadenas de láminas beta en relación con el eje del barril.