L'hélice alpha (hélice a) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par l'enroulement régulier sur elle-même d'une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale avec un pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaine principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaine principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée une hélice a de Pauling-Corey-Branson. Le nom de est également utilisé pour définir cette structure secondaire, la valeur de 3,6 correspond au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice ; 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice a est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire ainsi que la plus répandue.